7月9日，国际学术期刊Structure在线发表了中科院上海生科院生化与细胞所/国家蛋白质科学中心·上海周界文研究员和欧阳波研究员的一项研究成果。在该项研究中，研究人员利用核磁共振(NMR)技术和蛋白体脂质体转运技术，揭示了MgATP在线粒体转运蛋白SCaMC中的结合位点，并鉴定出该位点中的一个天冬氨酸残基Asp361对MgATP的高选择性起着关键作用。 

线粒体是合成ATP为细胞提供能量的主要场所。ATP在线粒体内部产生后，必须穿过线粒体内膜被转运到细胞质中被细胞利用。这个转运过程主要是通过两个转运蛋白实现的，分别是AAC（ADP/ATP carrier）和SCaMC（short Ca²⁺-binding mitochondrial carrier)。这两个蛋白是属于线粒体载体家族（mitochondrial carrier family）的同源蛋白，其序列有30%左右的相似性。AAC和SCaMC都能转运ATP，但是只有SCaMC可以转运MgATP。而且，SCaMC转运MgATP的速率要远高于ATP，即SCaMC对MgATP有更高的选择性。那么，SCaMC为什么会对转运MgATP具有更高的选择性呢？目前学术界对这种选择性的结构基础尚不清楚。 

在周界文研究员和欧阳波研究员的指导下，博士研究生闰长青首先纯化出了有生物活性的蛋白质，利用与MgATP类似的MnATP对SCaMC进行滴定。MnATP中的Mn是顺磁性原子，会产生PRE效应，使得附近的核磁信号减弱，而且距离越近这种减弱效应越强烈。因此，底物结合位点附近的核磁信号会大幅度降低。研究人员继续使用MgATP滴定，以取代结合部位的MnATP，使结合部位的信号得到恢复，根据信号恢复的速度可以计算出底物结合的表观解离常数K_D，排除非特异性的结合。利用这种新型核磁方法，研究人员鉴定出了MgATP的结合位点。通过蛋白脂质体实验，研究人员进一步确认了Asp361的突变，会导致蛋白对MgATP高选择性的丧失。这表明Asp361是MgATP结合的一个关键位点，该位点决定了SCaMC对MgATP的高选择性。 

该项研究工作得到了中科院、国家自然科学基金委和NIH的经费支持。该成果在国家蛋白质科学研究中心（上海）核磁共振系统完成数据收集工作。